Bacterias Halófilas

Gracias a la evolución la vida consigue abrirse camino hasta las condiciones más adversas del planeta encontramos un ejemplo de ello en las bacterias halófilas, que viven en lagos salados y zonas volcánicas.En principio la elevada salinidad de estos medios es incompatible con la supervivencia de las células, que no tardarían en deshidratarse debido al choque osmótico es decir, la tendencia en equilibrar la concentración de electrolitos con la del entorno.Sin embardo las halófilas consiguen proliferar en ambientes hipersalinos , al equilibrar la concentraciones de sal de su citoplasma con la del exterior evitan la muerte celular por osmosis.

Las proteínas estructurales y las enzimas que conforman el metabolismo celular de estos microorganismos han sufrido una evolución adaptativa que les ha conferido estabilidad y funcionalidad en condiciones hipersalinas.

Como resultado de este proceso de los 20 aminoacidos que constituyen las proteínas 2( ac aspartico y ac glutamico) HAN AUMENTADO SU FRECUENCIA Y OTROS COMO LISINA Y LEUCINA han desaparecido casi por completo. Por eso mismo en las paredes celulares de estas bacterias halófilas abundan las cargas negativas , estas proteínas se encuentran entre las mas acidas del proteoma  y parece ser que la composición atípica de aminoácidos  les confiere resistencia a la sal.

¿Cómo opera semejante efecto protector?

Un estudio realizado de biología estructural ha demostrado que dicha composición aminoacidica restringe el número de contactos con el disolvente y por tanto facilita la adaptación de las proteínas a los ambientes hipersalinos

Se demuestra que en las conformaciones distintas entre una proteína nativa y otra mutada de halófilas son claras, ya que se producen superposiciones de los polipeptidos de manera que hacia el exterior se proyectan sólo cadenas muy negativas

DOS EN UNO: ESTABILIDAD Y SOLUBILIDAD

El acido glutamico y el aspartico tienen un comportamiento químico que favorece la adaptación la los medios hipersalinos. Por un lado sus cadenas laterales presentan tamaños reducidos de forma que requieren menos moléculas de solvente (agua) para hidratarse, al facilitar la hidratación permiten que la célula equilibre su concentración salina con la del  exterior y evitan que esta muera por choque osmótico. Por otro lado poseen cargas eléctricas negativas  que confieren solubilidad a las proteinas.

Se han estudiados 3 proteinas: un dominio de una enzima perteneciente a un organismo halófilo, este dominio anterior en un homologo mesófilo que vive en condiciones de baja salinidad y otro dominio de una proteína diferente.

Mediante mutagénesis dirigida se han alterado la composición de la proteínas  a continuación se ha estudiado la termodinámica de los mutantes obtenidos para evaluar su estabilidad en presencia de sal además se ha determinado sus estructuras moleculares por resonancia magnética nuclear para estudiar los cambios conformacionales conferidos por la mutacion.

Los resultados obtenidos indicaron que la carga eléctrica de la proteína ejerce una estabilidad limitada frente a los medios salinos. El factor determinante parecía ser el tamaño de las cadenas laterales  de manera que con cadenas cortas disminuyen el numero de contactos necesarios entre proteína  y disolvente ya que el solvente tiene que repartirse mucho para hidratar a las proteínas e iones con la consiguiente estabilización del sistema.

Si lo importante es el tamaño de la cadena lateral ¿ a que se debe la abundancia de aminoácidos con carga negativa (acidos)  ? experimentos con  estos aminoácidos indicaron que ayuda y confieren solubilidad a la proteína.

bibliografia
Revista investigacion y ciencia Julio 2010  ( Recomiendo su lectura )